叶绿素是植物光合作用吸收和传递光能的最主要色素，叶绿素的生物合成途径由一系列酶促反应完成。镁螯合酶催化原卟啉与镁离子结合，生成镁原卟啉，这是叶绿素分支途径的第一步反应，是一步耗能反应。镁螯合酶由三个亚基组成：含有活性中心的催化亚基ChlH和两个AAA家族的亚基——ChlI和ChlD。ChlI具有ATP酶活性、提供反应所需的能量，并与ChlD形成双层六聚体结构。催化亚基ChlH的主要状态是单体，分子量约为150 kDa。电镜结构显示，ChlH的结构是一个不规则的笼状，然而由于分辨率不高，其活性中心的结构信息仍然缺乏。 

　　中科院植物研究所与中国科学技术大学科研人员合作，解析了光合蓝细菌集胞藻ChlH的2.5 Å分辨率结构，发现它可以分为6个结构域，形似一个沙槌。蛋白N端的两个结构域构成槌柄，其余4个结构域构成一个大致球形的槌头。在第3和第5个结构域之间，包含了一个能够容纳原卟啉的空腔。研究人员通过对各类光合生物的ChlH氨基酸序列进行比对，发现构成这一空腔的氨基酸非常保守，推测它就是镁螯合酶的活性中心。位于第3个与第5个结构域之间的一个丙氨酸的缬氨酸突变体对应于拟南芥的“基因组解偶联”表型5（genomes uncoupled 5, GUN5）的突变，因此ChlH也被称作GUN5。研究人员推测该突变造成第3个与第5个结构域之间的阻碍，导致酶的活性降低。集胞藻ChlH/GUN5的结构是第一个高分辨率的镁螯合酶催化亚基结构，为深入研究这样一个复杂的酶的催化机理打下了基础。该进展发表于2015年第9期的《自然-植物》（Nature Plants）。 

　　镁螯合酶的底物原卟啉和产物镁原卟啉均可被GUN4蛋白结合。已有的GUN4结构由于没有结合卟啉，不能确切地描述卟啉的结合方式。刘琳研究组获得了集胞藻GUN4结合次卟啉（原卟啉的类似物）的1.5 Å分辨率结构以及结合镁次卟啉的2.0 Å结构，发现GUN4以一种半开放型的方式结合卟啉，有利于卟啉分子的传递。该进展作为封面文章发表于2015年第7期的《分子植物》（Molecular Plant）。研究组另一项工作发现，镁原卟啉上第13位丙酸侧链的羧基甲基化由镁原卟啉甲基转移酶ChlM（叶绿素分支途径的第二个酶）催化，研究得到的集胞藻ChlM与甲基供体SAM的复合物结构揭示了参与催化的关键氨基酸残基。该进展发表于2014年第37期的《生物化学杂志》（The Journal of Biological Chemistry）。 

　　文章连接： 

　　http://www.nature.com/articles/nplants2015125 

　　http://www.cell.com/molecular-plant/abstract/S1674-2052(15)00234-8 

　　http://www.jbc.org/content/289/37/25690.long